食物アレルギー : 食物のアレルゲン性について   :   Food Allergy : Physicochemical Characteristics of Food Allergens. 

作成者 河野, 陽一
作成者の別表記 KOHNO, Yoichi
キーワード等 食物アレルギー, 食物アレルゲン, IgE抗体, T細胞, エピトープ
日本十進分類法 (NDC) 490
内容 食物には, 多種類のタンパク質が含まれているが, すべてのタンパク質が食物アレルゲンとして働くわけではない。そこで, 既知の食物アレルゲンの物理化学的性状をまとめると, 分子量は10-70kDaであり, 加熱, 酸, そしてタンパク加水分解酵素処理に耐性を示す傾向が認められる。また, IgE抗体あるいはT細胞が認識するアレルゲンのエピトープをみると, ミルクの主要アレルゲンであるαs1-カゼインに対するIgE抗体は, αs1-カゼインのC末端側のきわめて限局した部位に結合する。また, αs1-カゼイン特異的T細胞が認識する部位には, 特徴のあるアミノ酸配列が認められた。これは, IgE抗体およびT細胞により特定のエピトープが認識される可能性を示しており, 食物アレルゲンの構造解析から, 食物のアレルゲン性低減化および食物アレルギーの治療に新たな展開が期待される。
The present paper reviewed the characteristics of food proteins related to food allergy. Allergenic food proteins must retain their allergenicity through various food processing treatments and the digestive process. In general, food allergens are comparatively stable to heat and acid treatment and peptic-tryptic digestion. The molecular weight for allergens appears to range from 10, 000 to 70, 000 daltons. By using ELISA for epitope mapping, a C-terminal region of αs1-casein, a major allergen in cow's milk, was identical as a common binding site for IgE from all patients with milk allergy involved in the study, whereas those for anti-αs1-casein IgG4 were located in multiple regions of αs1-casein. Moreover, a common amino acid residue used among the determinants of T-cells was found in each patient with milk allergy. These findings allow us to establish the treatment of food allergy based on the new concept.

公開者 千葉医学会
コンテンツの種類 雑誌掲載論文 Journal Article
DCMI資源タイプ text
ファイル形式 application/pdf
ISSN 0303-5476
NCID AN00142148
掲載誌情報 千葉医学雑誌 Vol.74 no.6 page.431-437 (1998-12-01)
情報源 Chiba medical journal
言語 日本語
著者版フラグ publisher

Total Access Count:

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